细胞外基质的作用:(一)细胞外基质的作用:细胞外基质不只具有连接、支持、保水、抗压及保护等物理学作用,而且对细胞的基本生命活动发挥很全的生物学作用。1.影响细胞的存活、生长与死亡正常真核细胞,除成熟血细胞外,大多须粘附于特定的细胞外基质上才能克制凋亡而存活,称为定着依赖性(anchoragedependence)。例如,上皮细胞及内皮细胞一旦脱离了细胞外基质则会发生程序性死亡。此现象称为凋亡(anoikis,aGreekwordmeaning“homelessness”)。不同的细胞外基质对细胞增殖的影响不同。例如,成纤维细胞在纤粘连蛋白基质上增殖加快,在层粘连蛋白基质上增殖减慢;而上皮细胞对纤粘连蛋白及层粘连蛋白的增殖反应则相反。细胞的增殖丧失了定着依赖性,可在半悬浮状态增殖。胶原蛋白一般占哺乳动物体内蛋白总量的25%(质量分数)。珠海细胞外基质胶报价
细胞外基质与医学:目前学者们一致认为恶性部位的侵蚀、转移是一个动态的、连续的过程。部位细胞首先从原发部位脱落,侵入到细胞外基质(extracellularma-tric,ECM),与基底膜(basementmembrane,BM)与细胞间质中一些分子粘附,并启动细胞合成、分泌各种降解酶类,协助部位细胞穿过ECM进入血管,然后在某些因子等的作用下运行并穿过血管壁外渗到继发部位,继续增殖、形成转移灶。总之,脱落、粘附、降解、移动和增生贯穿于恶性部位侵蚀、转移的全过程。ECM由BM和细胞间质组成,为部位转移的重要组织屏障。部位细胞通过其表面受体与ECM中的各种成分粘附后启动或分泌蛋白降解酶类来降解基质,从而形成局部溶解区,构成了部位细胞转移运行通道。一般恶性程度高的部位细胞具有较强的蛋白水解作用,可侵蚀破坏包膜,促进转移。目前较为关注的酶主要是丝氨酸蛋白酶类,如纤溶酶原启动物(plasminogenactivator,PA)和金属蛋白酶(metalproteinase,MP)类,如胶原酶IV、基质降解酶、透明质酸酶.。合肥深圳细胞外基质胶肾脏基质金属蛋白酶组织克制因子与纤溶酶原启动克制因子的合成后,肾脏降解活性降低。
细胞可以通过施力和测量产生的反作用力来感知环境的机械特性。这发挥着重要作用,因为它有助于调节许多重要的细胞过程,包括细胞收缩,细胞迁移,细胞增殖,分化[和细胞死亡(凋亡)。克制非肌肉肌球蛋白ⅱ阻断了大部分这些效应,表明它们确实与细胞外基质的机械特性有关,这在过去十年中已成为研究的新焦点。细胞外基质生理学功能:刚度和弹性:从柔软的脑组织到坚硬的骨组织,细胞外基质可以以不同程度的刚度和弹性存在。细胞外基质的弹性可以相差几个数量级。这一特性主要取决于胶原蛋白和弹性蛋白的浓度,较近已证明细胞外基质的刚度和弹性这个特性在调节许多细胞功能中发挥着重要作用。
此现象称为凋亡.不同的细胞外基质对细胞增殖的影响不同.例如,成纤维细胞在纤粘连蛋白基质上增殖加快,在层粘连蛋白基质上增殖减慢;而上皮细胞对纤粘连蛋白及层粘连蛋白的增殖反应则相反.部位细胞的增殖丧失了定着依赖性,可在半悬浮状态增殖。如何理解细胞外基质影响细胞的粘附过程:影响细胞的存活、生长与死亡正常真核细胞,除成熟血细胞外,大多须粘附于特定的细胞外基质上才能克制凋亡而存活,称为定着依赖性.例如,上皮细胞及内皮细胞一旦脱离了细胞外基质则会发生程序性死亡.上皮细胞粘附于基膜上才能显现出其极性。
细胞外基质的成分:构成细胞外基质的大分子种类繁多,可大致归纳为四大类:胶原、非胶原糖蛋白、氨基聚糖与蛋白聚糖、以及弹性蛋白。上皮组织、肌组织及脑与脊髓中的ECM含量较少,而结缔组织中ECM含量较高。细胞外基质的组分及组装形式由所产生的细胞决定,并与组织的特殊功能需要相适应。例如,角膜的细胞外基质为透明柔软的片层,肌腱的则坚韧如绳索。细胞外基质不光静态的发挥支持、连接、保水、保护等物理作用,而且动态的对细胞产生很全影响细胞外基质可以发挥许多功能,例如提供支持、将组织相互隔离以及调节细胞间的通讯。长沙细胞外基质胶报价
对于细胞外基质在组织修复应用中面临的问题,还需要更深入的研究和探讨。珠海细胞外基质胶报价
细胞外基质粘弹性影响细胞行为:研究人员长期以来一直观察到培养底物机械性能对细胞行为的影响的迹象,直到近些年来才逐渐被人们所接受,目前普遍被大家认可的观点是,细胞通过基于整合素的粘附力或其他细胞表面连接而与基质结合时,会利用肌动蛋白的收缩力施加牵引力,并且它们会通过不同程度或幅度的整合素和聚合多糖聚集感测基质刚度的变化和相关的信号(如图1)。虽然ECM机制的变化是由细胞在短时间内感觉到的,但这些变化可以通过持续的感觉、机械记忆和表观基因的变化来影响长期的细胞过程,如分化、纤维化和恶性部位。因此,目前的共识是ECM硬度在调节发育,体内平衡,再生过程和疾病进展中起关键作用。珠海细胞外基质胶报价
构成细胞外基质的大分子:Ⅰ型胶原的原纤维平行排列成较粗大的束,成为光镜下可见的胶原纤维,抗张强度超过钢筋。其三股螺旋由二条α1(Ⅰ)链及一条α2(Ⅰ)链构成。每条α链约含1050个氨基酸残基,由重复的Gly-X-Y序列构成。X常为Pro(脯氨酸),Y常为羟脯氨酸或羟赖氨酸残基。重复的Gly-X-Y序列使α链卷曲为左手螺旋,每圈含3个氨基酸残基。三股这样的螺旋再相互盘绕成右手超螺旋,即原胶原。原胶原分子间通过侧向共价交联,相互呈阶梯式有序排列聚合成直径50~200nm、长150nm至数微米的原纤维,在电镜下可见间隔67nm的横纹。胶原原纤维中的交联键是由侧向相邻的赖氨酸或羟赖氨酸残基氧化后所产生...